Классы иммуноглобулинов

Содержание

Классы иммуноглобулинов: кратко о функциях и характеристиках

Классы иммуноглобулинов

Классы иммуноглобулинов состоят из иммунных молекул, нейтрализующих множество возбудителей инфекций и токсических веществ. Есть пять классов иммунных молекул, которые оказывают помощь организму при различного рода патологиях и инфекционных заболеваниях. Если уровень молекул снижен, то организм быстрее подвергается заражению.

Особенности иммуноглобулинов и их функции

Иммуноглобулины – антитела, что считаются одним с основных факторов иммунитета. Глобулярные белки, содержащиеся в сыворотке крови человека участвуют в исполнении функций гуморального иммунитета — защита, инструментами которой считаются иммуноглобулины крови, В-лимфоциты ими вырабатываемые.

Антитела гарантируют специфический иммунитет от определенных возбудителей заболеваний, токсических веществ, затем — антигенов. К примеру, при встрече организма с микробом герпеса, в крови формируются антитела непосредственно к этому типу вируса.

Иммуноглобулин – это защита больного от разных заболеваний, так как он наделен значимыми качествами:

  • определяет чужеродные элементы в клетках, внутренних органах (бактерии либо их элементы);
  • формирует новый иммунитет, взаимодействуя с антигеном;
  • истребляет возникнувшие иммунные комплексы, образованные в результате взаимодействия антител с антигеном;
  • после того, как человек переболеет этот компонент остается в организме насовсем, поэтому есть гарантия того, что заражения повторного не будет. Подобные элементы исполняют и другие функции.

Например, в организме содержатся антитела, что обезвреживают лишние иммуноглобулины (были в избытке). Из-за данных антител осуществляется отторжение пересаженных органов. Непосредственно по этой причине, тем больным, которые перенесли операцию по пересадке органа, необходимо регулярно принимать фармацевтические вещества для того, чтобы подавлять защитную реакцию.

При отдельных аутоиммунных болезнях есть вероятность формирования гликопротеинов с отсутствующими фрагментами легких цепей, которые атакуют ткани.

Что собой представляет иммунная система

Белковые соединения плазмы крови с нормальным показателем размещены на плоскости В–лимфоциты – отвечают за осуществление антителообразования гуморального иммунитета, содержатся в сыворотке крови.

Подобным способом, классы антител гарантируют защиту от болезней, что заключается в выработке специфических антител (иммуноглобулинов). Иммунная реакция бывает специфическая и неспецифическая.

Гликопротеины являются особым защитным ответом, обнаруживая и уничтожая патогенные микроорганизмы.

Понятие как моноклональные антитела могут образоваться клетками иммунной системы, которые относятся к одному клеточному клону. Белок глобулярного характера против стафилококка не действует на другие болезни, а только против стафилококка.

В лечении такой вид антител синтезируют в лаборатории, поскольку иммунитет человека его не вырабатывает. При проникновении таких антител в организм они сразу побуждают компоненты иммунитета истребить целевые антигены, к примеру, можно говорить о клетках рака.

Полученный иммунитет:

  1. Активный иммунитет образовывается самостоятельно организмом человека и возникает после того, как человек переболел, поэтому образовывается иммунитет к заболеванию. Так, организм человека имеет имманентную память.

  2. Пассивный иммунитет еще называют приобретенным иммунитетом. Для образования применяют сыворотку. Иммунитет держится до пары недель.

Классы и виды глобулярного белка (lg)

Есть пять классов этих белков — IgG, IgM, IgA, IgD и IgE, которые различаются по структуре. Рассмотрим все виды иммуноглобулинов по отдельности.

Иммуноглобулин G. Данный компонент причисляют к основному типу белков, что преобладают в сыворотке крови. Существует четыре подвида, которые могут функционировать по отдельности. Элемент указывает на различные проблемы в организме.

О наличии данных нарушений можно узнать благодаря анализу крови. Такое исследование позволяет судить о возможном наличии или отсутствии воспаления, интоксикации организма. Производство белка совершается спустя пару суток после появления глобулярного белка класса М.

Популярно  Имбирь для профилактики и укрепления иммунной системы

Потом продолжительное время белок сохраняется, не позволяя повторного возникновения инфекции, истребляя вредные токсические компоненты.

Благодаря не очень большим масштабам белок свободно просачивается в плод в организме беременной женщины и защищает ребенка от вредоносного влияния разных инфекций.

Признаком нормы этого иммуноглобулина G считается его содержимое — 75% от общего количества антител, пребывающих в теле человека.

Глобулярный белок G

Рассмотрим функциональные характеристики глобулярного белка G:

  • просачиваются через плаценту, тем самым защищая малыша от болезней, и действует как природный иммунитет;
  • интенсивно участвуют в образовании иммунной реакции;
  • увеличивают поглощение вредных чужеродных частиц.

Иммуноглобулины G формируются при неотъемлемом участии Т-лимфоцитов. По этой причине влияния в иммунную концепцию, подобные, равно как кварцевание. Если использовать класс лекарственных препаратов, применяемых для искусственной иммуносупрессии, то уничтожается сочетание глобулярного белка G.

Иммуноглобулин М. Этот тип — главный защитник, что сразу вырабатывается при проникновении в организм небезопасных микроорганизмов. По размеру этот иммуноглобулин намного больше предыдущего типа. В организме женщины в положении они не могут просачиваться через плацентарный барьер, а выявляются исключительно потоке крови. Показатель нормы не выше 10%.

Глобулярный белок М

Функциональные характеристики глобулярного белка М:

  • первыми соединяются в организм ребенка;
  • считаются ранними антителами, которые вырабатываются при вирусах;
  • увеличивают процесс, при котором клетки (фагоциты) захватывают и переваривают твердые частицы.

Иммуноглобулин E. Элементы этого вида довольно сложно повстречать в крови. Глобулярные белки возникают при формировании аллергической реакции организма. Кроме того белок может оберегать организм от отдельных инфекций. Когда обычный уровень иммуноглобулина E завышен, то значит, что есть предрасположенность больного к аллергии, в особенности хронический аллергический дерматит.

Глобулярный белок Е

  • индуцируют аллергический отклик и анафилактический шок;
  • оберегают от паразитов;
  • активизируют тканевые базофилы.

Иммуноглобулин A.

Главное качество этого класса – защита слизистой от влияния микроорганизмов, чужеродных элементов. Иммуноглобулин А присутствует в секретах слез и слюны, а кроме того, в слизистой органов репродуктивной и мочевыделительной систем.

Также в органах, обеспечивающих функцию внешнего дыхания. Сосредоточение белка A составляет 20%.

Глобулярный белок А

Функциональные характеристики глобулярного белка А:

  • оберегают слизистые слоя;
  • нейтрализуют вирусы и бактериальные токсины.

Иммуноглобулин D. Этот компонент располагается в крови в наименьшем числе – 1%. В главном IgD используется во врачебных составах, продающихся в аптеках.

Какая же главная функция глобулярного белка D? Иммуноглобулин действуют практически только в качестве мембранных рецепторов для антигенов.

Классы иммуноглобулинов помогают установить присутствие нарушений в организме и для назначения местной терапии. Непосредственно по этой причине анализ крови на определение антител применяется для обследования иммунитета, чтобы дать оценку положению здоровья и выявить уровень серьезности болезни.

Популярно  Какие ягоды самые полезные для хорошего иммунитета

Когда нужно сдавать анализ на иммуноглобулины

Исследование выполняют, когда появляются трудности в определении заключения, когда у пациента есть потомственная склонность к определенным болезням.

Выполняют анализ на иммуноглобулины для обследования вирусных болезней:

  • с характерным высыпанием сгруппированных пузырьков на коже и слизистых;
  • диффузное воспаление печеночной ткани вследствие токсического, инфекционного либо аутоиммунного процесса;
  • вирус, который вызывает цитомегаловирусную инфекцию;
  • острая вирусная инфекция, спецификой которой считается поражение ротоглотки и лимфоузлов, селезенки.

Анализ может потребоваться при появлении инфекционного процесса в результате заражения половым путем:

  • заболевание, которое вызывается гонококком;
  • болезнь с воспалением мочевыводящих органов;
  • заболевание, которое вызывают внутриклеточные бактерии паразиты хламидии;
  • одноклеточный, паразитирующий микроорганизм, который порождает появление трихомониаз;
  • заражение микроорганизмом спиралевидной формы Treponema pallidum.

Анализ на иммуноглобулин Е нужно сдавать и при заболеваниях аллергической природы. Если говорить о норме иммуноглобулина, то он не должен присутствовать вовсе.

Когда показатель белка высокий, то это указывает на наследственную предрасположенность к синтезу специфических аллергических антител, то есть о появления болезней аллергического характера.

В данном случае понадобится обязательный визит к аллергологу, иммунологу.

Анализ на иммуноглобулин G нужно сделать в последующих вариантах:

  1. для выявления дефектов функции иммунной системы;
  2. установление присутствия антител против болезни;
  3. чтобы узнать подходит ли медикаменты и есть ли от них положительный эффект.

Белок имеет также свой показатель нормы, который должен быть в рамках 70-57% от количества остальных видов.

Анализ на иммуноглобулин М важен для обследования на присутствие инфекционных болезней острого периода. Часто анализ на этот тип белка проводиться, чтобы подтвердить либо опровергнуть вирусное инфекционное заболевание.

Возбудителем которого является ДНК-содержащий цитомегаловирус человека из семейства герпесвирусов и установление присутствия бактерии хеликобактер. Это провоцирует воспалительное заболевание желудка, двенадцатиперстной кишки.

Норма иммуноглобулина составляет до 10%.

Анализ крови на белок А необходим при повторном появлении инфекционных болезней слизистых. Показатель нормы составляет до 15%. Кроме того кровь сдается при группе болезней, при которых вовлекаются разные органы и ткани с участием аутоантигенов.

Расшифровка иммуноферментного рассмотрения

Исследование крови на белок глобулярного характера можно сдать в любой лаборатории. По анализу можно узнать общее количество и единичные белковые фракции. Какой результат может получить каждый из пациентов, зависит от способов изучения в лабораториях. Так, в разных лабораториях можно получить разные результаты.

Результат анализа и норму можно увидеть на бланке, однако после извлечения итогов рассмотрения точно также нужна консультация врача. Положительное исследование на белок группы G против определенного заболевания инфекционной природы считается нормальным показателем.

И свидетельствует о присутствии иммунитета, образовавшегося после болезни либо выполнения предупредительной прививки.

  • Положительно, это предотвращает множество болезней. 63%, 17961796 63%1796 – 63% из всех
  • Негативно, это все промыслы правительства, чтобы легче нами управлять. 24%, 674 голоса674 голоса 24%674 голоса – 24% из всех
  • Нейтрально, мне кажется это никак не влияет на мое здоровье. 13%, 385385 13%385 – 13% из всех

Источник: https://SelectHealth.ru/immunitet/klassy-immunoglobulinov/

Основы иммунологии – Классы и подклассы иммуноглобулинов

Классы иммуноглобулинов

Подробности Категория: Архивы

Физические и биологические свойства пяти основных классов иммуноглобулинов человека приведены в табл. 3.2 и 3.3. Ниже изложены дополнительные сведения.

Иммуноглобулин G

Вероятно, при вторичном иммунном ответе синтезируются в основном IgG. Поскольку IgG способен преодолевать плацентарный барьер, ему принадлежит главная роль в защите от инфекций в течение нескольких первых недель жизни.

У новорожденных защищенность усиливается благодаря поступлению в кровоток содержащегося в молозиве IgG через слизистую кишечника.

IgG с большей легкостью, чем иммуноглобулины других классов, распространяется в тканевой жидкости, где доминирует среди антител других изотипов и имеет наибольшее значение для нейтрализации бактериальных токсинов и связывания микроорганизмов с целью их опсонизации.

IgG, образуя комплексы с бактериями, активирует комплемент и вызывает хемотаксис полиморфноядерных лейкоцитов. Бактерии, нагруженные антителами и комплементом, прилипают к лейкоцитам благодаря наличию у последних рецепторов для комплемента и Fc-участков.

Аналогично внеклеточное уничтожение клеток-мишеней, нагруженных IgG, в основном обусловлено узнаванием поверхностных Fсγ нормальными киллерами, обладающими соответствующими рецепторами.

Взаимодействие между Fс-рецепторами тромбоцитов и IgG в составе комплексов, возможно, приводит к агрегации и высвобождению вазоактивных аминов, однако физиологическое значение рецепторов для Fсγ, расположенных на других типах клеток, в особенности на лимфоцитах, до сих пор не установлено.

IgG не способен прочно связываться с тучными клетками кожи человека, но тем не менее это единственный среди всех классов человеческих иммуноглобулинов, который обладает бесполезной способностью связываться с антигенами в коже морской свинки.

В пользу предположения о том, что биологическая индивидуальность различных классов иммуноглобулинов обусловлена константными областями тяжелых цепей, особенно Fc-участками, свидетельствуют описанные выше свойства иммуноглобулинов, а именно преодоление плацентарного барьера, фиксация комплемента, связывание с различными типами клеток, которые, очевидно, опосредованы Fc-участками молекулы Ig.
Что касается общей регуляции уровня IgG в организме, то можно сказать, что степень катаболизма, вероятно, находится в прямой зависимости от тотальной концентрации IgG, в то время как его синтез в основном регулируется антигенной стимуляцией. К примеру, у животных, содержащихся в стерильных условиях, уровень IgG чрезвычайно низок, но он очень быстро повышается после помещения животного в нормальные условия.

Иммуноглобулин А

Иммуноглобулин А содержится преимущественно в выделениях слизистых оболочек-в слюне, слезной жидкости, носовых выделениях, поте, молозиве и в секретах легких, мочеполовых путей и желудочно-кишечного тракта, где обеспечивает защиту поверхностей, сообщающихся с внешней средой, от микроорганизмов. Секреторный IgA в основном существует в виде димера, который защищен от протеолиза путем образования комплекса с другим белком-секреторным компонентом. Последний синтезируется локально клетками эпителия и состоит из одной полипептидной цепи с мол. массой 60 000. IgA синтезируется плазматическими клетками и димеризуется внутри клетки, соединяясь с обогащенным цистеином полипептидом, называемым J-цепью (мол. масса 15 000). В тех редких случаях, когда образование димера происходит после секреции, димеры со смешанной специфичностью будут образовываться менее эффективно, чем нормальные молекулы, связывающие один антиген. Димер IgA прочно соединяется с предшественником секреторного компонента, расположенным на поверхности синтезировавшей его клетки, затем образовавшийся комплекс поступает в клетки с помощью эндоцитоза, перемещается в цитоплазме и попадает в секретируемые жидкости (рис. 3.14).

Рис. 3.14. Механизм секреции IgA на поверхности слизистой оболочки. Клетки слизистой синтезируют иммуноглобулиновый рецептор, который встраивается в базальную мембрану. Димер IgA связывается с этим рецептором и транспортируется к апикальной поверхности клетки с помощью эндоцитарной вакуоли.

При расщеплении рецептора высвобождается IgA, который все еще связан с частью рецептора, получившей название «секреторный компонент» (secretory piece). Транспорт IgG через плаценту возможно, происходит аналогичным образом с помощью поверхностных рецепторов IgG.

IgA ингибирует связывание нагруженных Ig микроорганизмов с поверхностью клеток слизистых оболочек и предотвращает проникновение микроорганизмов в ткани. Агрегированные иммуноглобулины соединяются с нейтрофилами и могут запустить альтернативный, отличающийся от классического, путь активации комплемента (рис. 2.

3), который, возможно, обусловливает возникновение синергизма между IgA, комплементом и лизоцимом при уничтожении конкретных колиформных организмов.

В сыворотке крови человека IgA представлен преимущественно мономерной формой, концентрация IgA в сыворотке сравнительно высока, биологическая функция до конца не установлена.

Иммуноглобулин М

Молекула IgM представляет собой полимер из пяти субъединиц, каждая из которых состоит из четырех полипептидных цепей и имеет дополнительный Сн-домен. IgM часто называют макроглобулином из-за высокой мол. массы. Как и в случае IgA, полимеризация субъединиц происходит за счет J-цепи.

В ее функции, вероятно, входит стабилизация сульфгидрильных групп Fc в процессе синтеза lg, благодаря чему они сохраняют способность образовывать перекрестные связи между субъединицами и формируют структуру, представленную на рис. 3.15, а.

При электронной микроскопии с применением негативного контрастирования свободные молекулы IgM в растворе имеют форму звезды, а при связывании с поверхностными антигенами мембраны они приобретают крабовидную форму (рис. 3.15,б и в).

Теоретически такая молекула может связать 10 антигенов, но на практике это наблюдается лишь при взаимодействии с небольшими гаптенами; для более крупных антигенов эффективная валентность падает до 5, что можно объяснить стерическими ограничениями, возникающими из-за недостаточной гибкости молекулы.

Рис. 3.15. Структура IgM. Организация доменов одной из пяти субъединиц. Показано, каким образом с помощью дисульфидных связей между Сн3 и С-концевым участком образуется пентамер. (По Hilschman, Feinstein.) Я надеюсь, читатель без труда заметит, что шарнирная область IgG (ср. с рис. 3.13) заменена жесткой парой дополнительных доменов (Сн2), в то время как домены Сн3 и Сн4 в IgM структурно эквивалентны областям Сн2 и Сн3 IgG. а. При электронном микроскопировании видно, что человеческий макроглобулин Вальденштрёма в растворе приобретает форму звезды. 6. На электронной микрофотографии представлены специфические IgM овцы, связавшиеся со жгутиком Salmonella paratyphi.

В этом случае после соединения с антигеном молекула IgM приобретает «крабовидную» форму. Когда F(ab')2 отклоняются относительно плоскости центральной области Fc5, Сн3-домены, связывающие комплемент, становятся доступными для первого компонента комплемента (ср. со стр. 26).

Фрагменты Fc5, образовавшиеся при расщеплении папаином, могут непосредственно активировать комплемент. (Электронные микрофотографии, полученные с использованием негативного контрастирования, любезно предоставлены д-ром A. Feinstein, д-ром Е. A. Munn; х 2000000, т.е.

1мм соответствует 0,5 нм.)

Каждый антигенсвязывающий центр IgM обладает относительно низкой аффинностью (как это было измерено с помощью гаптенов), но благодаря поливалентности молекула IgM со значительной авидностью связывает антигены с множественными эпитопами (см. рис. 4.9). По этой же причине IgM легко вызывает агглютинацию и лизис клеток.

Поскольку IgM появляется на ранних стадиях ответа на инфекцию и в значительной степени привязан к кровяному руслу, похоже, что именно он играет главную роль при бактериемии.

Изогемагглютинины (анти-А, анти-В) и многие из «нормальных» антител к микроорганизмам, как правило, относятся к иммуноглобулинам класса М; антитела к тифозному О-антигену (эндотоксин), и «WRH-антитела при сифилисе чаще всего тоже принадлежат к этому классу. Очевидно, в филогенезе иммунного ответа позвоночных IgM появились раньше, чем IgG.

Рецепторы В-лимфоцитов, узнающие антиген, как правило, представляют собой мономерный IgM (т.е. отдельную единицу из четырех полипептидных цепей). Эта молекула имеет гидрофобную последовательность, расположенную в С-концевом участке тяжелой цепи и предназначенную для фиксации молекулы на клеточной мембране.

Иммуноглобулин D

Этот класс иммуноглобулинов был обнаружен в результате изучения миеломного белка, который не обладал антигенной специфичностью IgG, IgA или IgM, хотя и связывался с антителами к легким цепям иммуноглобулинов и имел характерную структуру из четырех цепей.

Шарнирная область иммуноглобулинов класса D отличается особой протяженностью, и, хотя она в некоторой степени защищена углеводами, возможно, именно благодаря ей IgD по сравнению с другими классами иммуноглобулинов обладает повышенной чувствительностью к протеолитическому расщеплению, а период его полураспада в плазме крови очень невелик (2.8 сут). Неожиданным оказался тот факт, что почти весь IgD вместе с IgM находится на поверхности лимфоцитов крови, и похоже, что эти антигенные рецепторы могут взаимодействовать между собой, осуществляя контроль за активацией и супрессией лимфоцитов. Возрастающая чувствительность IgD к протеолизу после связывания с антигеном может объясняться этими функциями.

Иммуноглобулин Е

Концентрация IgE в сыворотке крови невелика, и лишь небольшая часть плазматических клеток организма синтезирует иммуноглобулины этого класса. Поэтому неудивительно, что на сегодняшний день обнаружено всего 6 вариантов миеломных IgE, в то время как для IgG известны десятки тысяч случаев парапротеинемии.

При подкожной инъекции человеку IgE задерживается в коже на длительное время, вероятно, связываясь с тучными клетками. Взаимодействие с антигеном приводит к дегрануляции тучных клеток и сопровождается высвобождением вазоактивных аминов.

Этот процесс обусловливает симптомы сенной лихорадки и бронхиальной астмы при контакте с аллергеном (например, пыльцой трав) у людей, страдающих аллергией.

Основная физиологическая функция IgE-очевидно, защита внешних слизистых оболочек организма путем локальной активации факторов плазмы и эффекторных клеток благодаря индукции острой воспалительной реакции.

Инфекционные агенты, способные прорвать линию обороны, образованную IgA, будут связываться со специфическими IgE на поверхности тучных клеток, в результате чего последние получат сигнал к высвобождению вазоактивных аминов и хемотаксических факторов, а это в свою очередь вызовет приток циркулирующих в крови IgG, комплемента, нейтрофилов и эозинофилов (сравните со с. 180).

В этих условиях способность эозинофилов повреждать гельминтов, нагруженных IgG, и усиленная продукция IgE в ответ на проникновение этих паразитов в организм будут обеспечивать эффективную защиту.

Подклассы иммуноглобулинов

Антигенный анализ миеломных IgG выявил дополнительные вариации и позволил выделить четыре изотипических подкласса, обозначаемых сейчас как IgGl, IgG2, IgG3 и IgG4. Они различаются между собой тяжелыми цепями, а именно γ1, γ2, γ3 и γ4 соответственно.

Тяжелые цепи обладают значительно выраженной гомологией и имеют одинаковые участки, реагирующие со специфической антиглобулиновой сывороткой. Однако каждый тип тяжелых цепей обладает одной или несколькими дополнительными структурными особенностями, а именно уникальными первичными последовательностями аминокислот и расположением межцепочечных дисульфидных связей.

Это служит причиной различных свойств IgG, относящихся к разным подклассам (табл. 3.4).
Кроме того, обнаружено и два подкласса IgA, причем IgA 1 составляет 80-90% от общего количества IgA. Подкласс IgA2 необычен, поскольку у молекул этого подкласса отсутствуют дисульфидные связи между тяжелыми и легкими цепями.

Существование классов и подклассов характерно не только для иммуноглобулинов человека, но и для всех высших млекопитающих, изученных на сегодняшний день: обезьян, овец, кроликов, морских свинок, крыс и мышей.

Таблица 3.4. Сравнительные свойства подклассов IgG человека

1) Другие ревматоидные факторы, по-видимому, реагируют со специфическими сайтами Gm.

Источник: https://lmed.in/info/arhivy/osnovy-immunologii-23.html

Иммуноглобулины: что это такое, классы, норма

Классы иммуноглобулинов

Многих людей интересует вопрос, что такое иммуноглобулин, и в чем заключается его значение для человеческого организма? Иммуноглобулины, или по-другому антитела – это определенный вид соединений, вырабатываемых организмом, а точнее, клетками иммунитета. Данные соединения дают сильную защиту для организма от вредоносных бактерий и прочих «паразитов».

Однако иммуноглобулины способны не только предотвращать многие заболевания, но и имеют серьезное значение для медицины. Различные виды иммуноглобулинов помогают выявить патологические воспаления, развивающиеся у пациента, и приступить к их своевременному лечению.

Также они часто входят в современные лекарственные составы, предназначенные для восстановления организма после инфекционных и иных болезней.

Какие функции присущи иммунитету

У человека иммуноглобулины располагаются в секретах, которые вырабатываются при помощи слизистой оболочки, а точнее ее желез, в сыворотке крови и межтканевой жидкости. Благодаря этому обеспечивается полноценная защита человека от болезней, что также имеет название гуморальный иммунитет.

Ответ иммунитета на такое состояние бывает двух видов:

  • специфический;
  • неспецифический.

Поскольку многие не знают, иммуноглобулины – что это такое, то стоить помнить, что они дают специфический ответ организма, так как находят в нем, а затем уничтожают чужеродные бактерии. В организме людей образуются собственные антитела, которые противостоят вредным бактериям и вирусам. Однако они будут бороться только с одним возбудителем болезни.

В результате этого в организме образуется приобретенный иммунитет, который бывает двух видов:

  1. Активный. Он может возникать благодаря антителам, которые появились в организме после перенесенной болезни. Также он образуется после постановки профилактической вакцины, когда в организм вводят ослабленные или уничтоженные бактерии, а также их видоизмененные токсины.
  2. Пассивный. Данный иммунитет возникает у новорожденного малыша, который получил его от мамы внутриутробным способом или во время грудного вскармливания. Также он может появляться после проведенной вакцинации от конкретной болезни.

Иммунитет, который сформировался лишь в результате введения сыворотки в организм с составляющими иммуноглобулина, также называется искусственным. Тогда как иммунитет, который младенец получил от матери, называется естественным.

Как было сказано выше, иммуноглобулин – это защита пациента от различных болезней, поскольку он наделен несколькими важными свойствами:

  • определяет чужеродные вещества в клетках и органах человека (к ним можно отнести микроорганизмы или их составляющие);
  • образует новый иммунитет, связываясь с антигеном;
  • уничтожает появившиеся иммунные комплексы;
  • после перенесения заболеваний данный элемент остается в организме навсегда, что обеспечивает человеку отсутствие повторного заражения.

Кроме этого, такие вещества могут выполнять и иные функции. К примеру, в организме людей присутствуют антитела, которые обезвреживают «лишние» иммуноглобулины, которые были избыточно образованы.

Из-за этих антител может происходить отторжение пересаженных органов.

Именно поэтому, тем пациентам, которым была проведена операция по трансплантации, нужно постоянно принимать лекарственные средства, подавляющие иммунный ответ.

Стоит знать, что при некоторых аутоиммунных болезнях могут вырабатываться дефектные иммуноглобулины, которые атакуют ткани своего организма.

Класс иммуноглобулинов и их характеристика

Тот, кто хочет разобраться, какие бывают классы иммуноглобулинов, должен знать, что все иммуноглобулины подразделяются на 5 классов — G, M, E, A и D, отличия которых заключаются в строении и функциональном предназначении:

  1. Иммуноглобулин G(IgG). Этот элемент можно отнести к главному классу иммуноглобулинов, расположенных в сыворотке крови. Выделяется 4 подкласса данного вещества, которые могут работать отдельно друг от друга. Иммуноглобулин что показывает? Такой компонент оповещает о сбоях в работе организма, которые можно легко диагностировать при помощи анализа крови. Выработка этого компонента происходит через несколько дней после возникновения иммуноглобулина класса M и затем долгое время остается в человеческом организме, не допуская повторного заражения и уничтожая вредоносные токсические элементы. Благодаря своим небольшим размерам, этот иммуноглобулин беспрепятственно проникает в плодные оболочки, расположенные в организме будущей мамы, и защищает ребенка от вредного воздействия различных инфекций. Показателем нормы данного иммуноглобулина G является его содержание, которое составляет 75% от всего количества антител, находящихся в организме.
  2. Иммуноглобулин М (IgM). Данный вид — это самый первый защитник, который вырабатывается сразу после попадания в него опасных бактерий. В отличие от IgG, иммуноглобулины класса М более крупные, поэтому в организме беременной женщины они не смогут проникать через оболочку к плоду – именно поэтому обнаружить их можно только в кровяном потоке. Норма таких антител должна составлять не более 10% от их общего количества.
  3. Иммуноглобулин E (IgE). Компоненты этого класса достаточно трудно встретить в крови. Они появляются только при развитии аллергии, что образует «помощь» организму отвечать на воздействие аллергена. Также иммуноглобулин способен защищать человека от некоторых инфекций. Если нормальный уровень IgE повышен, это будет свидетельствовать о склонности пациента к аллергии и атопии.
  4. Иммуноглобулин A (IgA). Основное свойство IgA – защита слизистой от воздействия микробов и чужеродных веществ. Он находится в секретах слез и слюны, а также, на слизистой оболочке мочеполовой и дыхательной системы. Концентрация IgA достигает не более 20%.
  5. Иммуноглобулин D (IgD). Функции данного вещества до сих пор полностью не выяснены. Данный элемент находится в крови в минимальном количестве – всего 1%. В основном IgD применяется в лечебных составах, продающихся в аптеках.

Данные классы иммуноглобулинов помогают определить наличие патологии в организме и назначить своевременное лечение. Именно поэтому анализ крови на определение антител применяется для обследования состояния иммунитета, чтобы оценить состояние здоровья пациента и степень тяжести болезни.

Анализ крови на IgE

Как было сказано выше, основной иммуноглобулин, отвечающий за образование у пациента аллергии, это IgE. После того, как организм начнет контактировать с аллергеном, произойдет выброс гистамина, серотонина и иных компонентов, что вызывает активное подавление воспалений, развивающихся в организме.

Наибольшее количество таких антител располагается на слизистой, расположенной в ЖКТ, дыхательных путях и на кожном покрове. Иммуноглобулин норма в сыворотке крови небольшая — она находится в диапазоне 30-240 мкг/л. При этом наибольшие показатели количества антител наблюдаются в конце весны (в мае), а самые низкие – в декабре.

IgE появляется в крови человека в минимальном количестве на 10-12 неделе в утробе матери. Затем, после рождения, количество вещества значительно увеличивается и продолжает расти вплоть до достижения 18-летнего возраста. В пожилом возрасте данные показатели начинают, наоборот, снижаться.

Резкое снижение или увеличение концентрации IgE гласит о некоторых заболеваниях человека, например:

  • бронхиальная астма;
  • дерматит;
  • гельминтоз;
  • экзема;
  • поллиноз.

Важно: сдавать кровь на определение иммуноглобулина E рекомендуется и при развитии аллергии на лекарства или продукты. Кроме этого, данный анализ помогает определить наличие возможных наследственных болезней у детей, родственники которых страдают аллергией.

Стоит заметить: если показанный результат IgE у подростков и детей будет низким, причинами данного явления может стать развитие опухолей или же гипогаммаглобулинемия, которая развивается в организме еще до рождения.

Норма иммуноглобулина составляет:

  • у новорожденных и детей до 3 месяцев – 0-2кЕ/л;
  • в 3-6 месяцев показатели составляют 3-10 кЕ/л;
  • до 12 месяцев значения варьируются в пределах 8-20 кЕ/л;
  • до 5 лет показатель составляет – 10-50 кЕ/л;
  • у подростков до 15 лет – 16-60 кЕ/л;
  • у взрослых людей – 20-100 кЕ/л.

Как было сказано выше, отклонения от данных параметров гласят о серьезных нарушениях в организме, поэтому важно своевременно проводить анализ крови, чтобы удостовериться в собственном здоровье.

Источник: http://BolezniKrovi.com/analizy/immunoglobuliny-eto.html

Строение иммуноглобулинов. Классы иммуноглобулинов

Классы иммуноглобулинов

Лимфатическая система человека выполняет ряд важных защитных функций, которые предупреждают развитие патогенных микроорганизмов или вирусов в жидких средах, клетках и тканях.

За гуморальный иммунитет отвечают В-лимфоциты, которые при дальнейшем созревании синтезируют иммуноглобулины (Ig). Строение этих веществ позволяет находить, помечать и уничтожать пришедшие в организм антигены.

В чем заключаются особенности молекул?

Плазматические клетки

Все лимфатические клетки организма человека делятся на две большие группы: Т-лимфоциты и В-лимфоциты. Первые отвечают за клеточный иммунитет, поглощая антигены в процессе фагоцитоза. Задача вторых заключается в синтезе специфических антител – гуморальный иммунитет.

В-лимфоциты детерминируются во вторичных лимфоидных органах (лимфатические узлы, селезенка), а затем формируют популяцию плазмоцитов, которые также называются плазматическими клетками. Они в дальнейшем мигрируют в красный костный мозг, слизистые оболочки и ткани.

Плазмоциты достигают больших размеров (до 20 мкм), окрашиваются базофильно, т. е. в фиолетовый цвет с помощью красителей. В центре этих клеток находится крупное ядро с характерными глыбками гетерохроматина, которые напоминают спицы колеса.

Цитоплазма окрашивается светлее, чем ядро. В ней располагается мощный транспортный центр, состоящий из эндоплазматической сети и аппарата Гольджи. АГ развит достаточно сильно, формируя так называемый светлый дворик клетки.

Все перечисленные структуры направлены на синтез антител, которые отвечают за гуморальный иммунитет. Строение молекулы иммуноглобулина имеет свои особенности, поэтому важно постепенное и качественное созревание этих структур в процессе синтеза.

Собственно, для этого и развита такая густая сеть ЭПС и аппарата Гольджи. Также генетический аппарат плазмоцитов, заключенный в ядре, направлен преимущественно на синтез белков антител. Зрелые плазматические клетки являются примером высокой степени детерминации, поэтому редко делятся.

Строение антител иммуноглобулина

Эти высоко специализированные молекулы являются гликопротеидами, т. к. имеют белковую и углеводную части. Нас интересует скелет иммуноглобулинов.

Молекула состоит из 4 пептидных цепей: две тяжелые (Н-цепи) и две легкие (L-цепи). Они соединяются друг с другом с помощью дисульфидных связей, и в результате мы можем наблюдать форму молекулы, напоминающую рогатку.

Строение иммуноглобулинов направлено на соединение с антигенами с помощью специфических Fab-фрагментов. На свободных концах “рогатки” каждый такой участок образован двумя вариабельными доменами: одним от тяжелой и одним от легкой цепи. Каркасом служат постоянные домены (по 3 на каждой тяжелой и по одному на легких цепях).

Подвижность вариабельных концов иммуноглобулина обеспечивается наличием шарнирного участка в месте, где формируется дисульфидная связь между двумя Н-цепями. Так намного упрощается процесс взаимодействия антиген-антитело.

Остается нерассмотренным третий конец молекулы, который не взаимодействует с чужеродными молекулами. Он называется Fc-участком и отвечает за прикрепление иммуноглобулина к мембранам плазмоцитов и других клеток.

Кстати, легкие цепи могут быть двух видов: каппа (κ) и лямбда (λ). Они соединены между собой дисульфидными связями.Также имеется пять видов тяжелых цепей, по которым классифицируют различные типы иммуноглобулинов.

Это α-(альфа), δ-(дельта), ε-(эпсилон), γ-(гамма) μ- (мю) цепи.

Некоторые антитела способны образовывать полимерные структуры, которые стабилизируются за счет дополнительных J-пептидов. Так образуются димеры, тримеры, тетрамеры или пентомеры Ig определенного типа.

Еще одна дополнительная S-цепь характерна для секреторных иммуноглобулинов, строение и биохимия которых позволяют им функционировать в слизистых оболочках полости рта или кишечника. Эта дополнительная цепь предотвращает разрушение молекул антител природными ферментами.

Строение и классы иммуноглобулинов

Разнообразие антител в нашем организме предопределяет вариабельность функций гуморального иммунитета. Каждый класс Ig имеет свои отличительные характеристики, по которым нетрудно догадаться об их роли в иммунной системе.

Строение и функции иммуноглобулинов напрямую зависят друг от друга. На молекулярном уровне они отличаются аминокислотной последовательностью тяжелой цепи, типы которой мы уже упомянули. Следовательно, выделяют 5 видов иммуноглобулинов: IgG, IgA, IgE, IgM и IgD.

Особенности иммуноглобулина G

IgG не образует полимеры и не встраивается в мембраны клеток. В составе молекул выявлено присутствие гамма-тяжелой цепи.

Отличительной чертой этого класса является тот факт, что только данные антитела способны проникать через плацентарный барьер и формировать иммунную защиту зародыша.

IgG составляет 70-80 % всех сывороточных антител, поэтому молекулы легко обнаруживаются лабораторными методами. В крови 12 г/л – среднее содержание этого класса, и такой показатель обычно достигается уже к 12 годам.

Строение иммуноглобулина G позволяет выполнять следующие функции:

  1. Нейтрализация токсинов.
  2. Опсонизация антигенов.
  3. Запуск комплемент-опосредованного цитолиза.
  4. Презентация антигена клеткам-киллерам.
  5. Обеспечение иммунитета новорожденного.

Иммуноглобулин А: особенности и функции

Этот класс антител встречается в двух формах: сывороточной и секреторной.

В сыворотке крови IgA составляет 10-15 % всех антител, а его среднее количество составляет 2,5 г/л к 10-летнему возрасту.

Больше нас интересует секреторная форма иммуноглобулина А, т. к. около 60 % молекул данного класса антител сосредоточены в слизистых оболочках организма.

Строение иммуноглобулина А также отличается своей вариативностью за счет наличия J-пептида, который может участвовать в образовании димеров, тримеров или тетрамеров. За счет этого один такой комплекс антител способен связывать большое количество антигенов.

Во время образования IgA к молекуле присоединяется еще один компонент – S-белок. Его главной задачей является защита всего комплекса от разрушительного действия ферментов и других клеток лимфатической системы человека.

Иммуноглобулин А содержится в слизистых оболочках желудочно-кишечного тракта, мочеполовой системы и дыхательных путей. Молекулы IgA обволакивают антигенные частицы, тем самым препятствуя их адгезии на стенках полых органов.

Функции этого класса антител следующие:

  1. Нейтрализация антигенов.
  2. Являются первым барьером среди всех молекул гуморального иммунитета.
  3. Опсонируют и маркируют антигены.

Особенности иммуноглобулина D

Данный вид антител изучен достаточно мало, поэтому их роль в организме до конца не выяснена. Встречаются IgD только в виде мономеров, в сыворотке крови эти молекулы составляют не больше 0,2 % от всех антител (0,03 г/л).

Основная функция иммуноглобулина D – это рецепция в составе мембраны В-лимфоцитов, однако только 15 % всей популяции этих клеток имеют IgD. Прикрепляются антитела с помощью Fc-конца молекулы, а тяжелые цепи относятся к дельта-классу.

Строение и функции иммуноглобулина Е

Этот класс составляет незначительную долю всех антител сыворотки крови (0,00025 %). IgE, он же реагин, обладают высокой цитофильностью: мономеры этих иммуноглобулинов прикрепляются к мембранам тучных клеток и базофилов. В результате IgE влияет на выработку гистамина, который приводит к развитию воспалительных реакций.

В строении иммуноглобулина Е присутствуют тяжелые цепи эпсилон-типа.

Из-за малого количества эти антитела очень сложно обнаруживаются лабораторными методами в сыворотке крови. Повышенное содержание IgE является важным диагностическим признаком возникновения аллергических реакций.

Выводы

Строение иммуноглобулинов напрямую влияет на их функции в организме. Гуморальный иммунитет играет большую роль в поддержании гомеостаза, поэтому все антитела должны работать четко и слаженно.

всех классов Ig строго определено для человека. Любые изменения, зафиксированные в лаборатории, могут быть поводом для развития патологических процессов. Этим и пользуются врачи в своей практике.

Источник: https://FB.ru/article/333877/stroenie-immunoglobulinov-klassyi-immunoglobulinov

Иммуноглобулины

Классы иммуноглобулинов

Определение 1

Иммуноглобулины ($Ig$) – это класс структурно связанных белков гликопротеинв, состоящих из двух видов парных полипептидных цепей:

  • легкие цепи ($L$), имеющие низкую молекулярную массу (25 кДа);
  • тяжелые цепи ($H$), с высокой молекулярной массой (50-70 кДа).

Все цепи между собой дисульфидными мостиками.

Существует два типа легких цепей:

Фермент папаин гидролизует молекулу с образованием двух идентичных антиген-связывающих $Fab$-фрагментов и одного не связывающего антиген $Fc$-фрагмента, или кристаллизующегося фрагмента. На этом фрагменте находятся участки связывания фрагмента комплемента $C1g.$

Легкие цепи имеют две протяженные области примерно равного размера:

  • константная область во всех иммуноглобулинах приблизительно одинакова;
  • вариабельная область, в ней аминокислотная последовательность очень изменчива.

В состав константной и вариабельной областей входит около 110 аминокислот.

Тяжелые цепи состоят из одной вариабельной области и трех или четырех ($IgM$, $IgE$) константных областей.

Ничего непонятно?

Попробуй обратиться за помощью к преподавателям

Для отдельных доменов молекулы иммуноглобулина характерна сходная глобулярная структура, сформированная множеством $β$-слоев и дисульфидных мостиков.

В состав вариабельных областей легких и тяжелых цепей входят участки с наиболее изменчивой аминокислотной последовательностью – гипервариабельные области.

Гипервариабельные области определяют специфичность связывания антител и являются областями, определяющими комплементарность к антигену. Замена одной аминокислоты в этой области может критически сказаться на связывании определенного антигена.

Константная область определяет эффекторную функцию иммуноглобулина – взаимодействие с Fc-рецепторами (специфическими рецепторами) различных клеток, степень связывания комплемента, перенос через плаценту.

Схема строения иммуноглобулина

Иммуноглобулины способны экспрессироваться на поверхности зрелых $B$-лимфоцитов и служат рецепторами антигенов. Отдельные эндогенные иммуноглобулины могут связываться с другими клетками (тучными клетками, гранулоцитами, эпителиальными клетками, моноцитами/макрофагами) с помощью $Fc$-рецепторов.

Окончательно дифференцированные $B$-клетки синтезируют рецепторы, которые секретируются в кровь как антитела.

Классы иммуноглобулинов

Все иммуноглобулины на основании антигенных и структурных признаков тяжелых пептидных цепей, в порядке относительного содержания в сыворотке крови, делят на пять классов:

  • $IgG$ – 80%;
  • $IgA$ – 15%;
  • $IgM$ – 10%;
  • $IgD$ – менее 0,1%;
  • $IgE$ – менее 0,01%.

Молекулы $IgG$, $IgD$, $IgE$ являются мономерными, $IgM$ – пентамер, молекулы $IgA$ могут быть мономерами (сыворотка крови) или димерами (экскретируемые жидкости: слюна, слезная жидкость, секреты слизистых оболочек).

Иммуноглобулины могут выступать в роли антигенов. Они имеют следующие детерминанты:

  • изотипические;
  • аллотипические;
  • идиотипические.

У иммуноглобулинов классов $IgG$ и $IgA$ выделяют несколько подклассов.

Классы и подклассы называют изотипами, которые одинаковы у всех особей одного вида.

Определение 2

Аллотипы – это индивидуальные аллельные варианты в пределах одного изотипа.

Антитела по антигенной специфичности относятся к различным идиотипам. Идиотипические детерминанты отвечают за вариабельность $CDR$-области определенной молекулы иммуноглобулина.

Циркулирующие антитела образуются и секретируются плазматическими клетками в:

  • костном мозге,
  • лимфатических узлах,
  • ассоциированной со слизистой лимфоидной ткани.

Иммуноглобулин $IgA$ преобладает в:

  • бронхиальных секретах,
  • слюне,
  • слезной жидкости,
  • секретах мочевыводящих путей,
  • грудном молоке и молозиве.

Переключение класса иммуноглобулинов

В процессе иммунного ответа синтезируются иммуноглобулины разных классов:

  • зрелые В-клетки синтезируют $IgM$;
  • перегруппировавшиеся $VDJ$-последовательности соединяются с другими $C$-генами константной области;
  • переключающаяся $S$-последовательность контролирует процесс перегруппировки путем рекомбинации с другими $S$-последовательностями, которые обладают высоким уровнем гомологии;
  • происходит делеция последовательностей генов константной области, расположенных между $VDJ$-последовательностями и новыми $C$-генами.

Источник: https://spravochnick.ru/medicina/gematologiya/immunoglobuliny/

Поделиться:
Нет комментариев

    Добавить комментарий

    Ваш e-mail не будет опубликован. Все поля обязательны для заполнения.